一个打结蛋白的折叠机制
摘要：蛋白质结构中含有一个引人注目且令人惊讶的特征，即的原位结构中有一个结。蛋白质链在折叠过程中如何自成结从而形成高度复杂的蛋白质拓扑结构目前尚不清楚。在本研究中，我们对含有深三叶结的160氨基酸同源二聚体蛋白质YibK进行了计算研究，该蛋白质与SpoU家族的N-甲基转移酶类蛋白质类似。在这项研究中，我们使用了粗粒度的C-α链表示和Langevin动力学来研究蛋白质折叠动力学。我们发现，特定的吸引性非本源作用对结的形成至关重要。在缺乏这些相互作用的情况下，即完全由本源相互作用驱动的情况下，结的形成非常不太可能。此外，与YibK的最近实验数据一致，我们发现存在两条平行的折叠途径，分别归因于三叶结的早期和晚期形成。对于两种途径，结的形成发生在二聚化之前。对SpoU蛋白质家族的生物信息学分析进一步揭示了关键的非本源相互作用可能源自结周围的保守疏水片段。
作者：Stefan Wallin, Konstantin B Zeldovich, Eugene I Shakhnovich
论文ID：q-bio/0611073
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2007-05-23