蛋白质折叠动力学中的过渡态：Phi值的结构解释
摘要：Phi值是对蛋白质突变对折叠动力学的影响进行实验测量的指标。一个核心问题是Phi值中包含了关于折叠中间态结构的哪些信息。传统上，Phi值被解释为突变残基在中间态中的“原纯性”。然而，这种解释常常存在问题，因为它假设残基的原纯性与其自由能贡献之间存在线性关系。我们在这里提出了对给定螺旋内突变的Phi值的更好的结构解释。我们的解释基于一个简单的物理模型，区分了螺旋残基的二级和三级自由能贡献。通过将我们的模型线性拟合到实验数据中，我们获得了两个结构参数：中间态中螺旋形成的程度和三级相互作用的原纯性。我们将我们的模型应用于具有良好特征化螺旋并且可用于超过10个Phi值的所有蛋白质：蛋白质A、CI2和蛋白质L。该模型捕捉到这些螺旋中的非典型Phi值<0或>1，并解释了相同位点的不同突变如何导致不同的Phi值。
作者：Thomas R. Weikl and Ken A. Dill
论文ID：q-bio/0605048
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2007-05-23