通过分子动力学模拟揭示的朊蛋白中H1螺旋的完整性对H1和其S1侧翼之间相对定位的变化特别脆弱
摘要：模板辅助模型中，正常朊病毒蛋白（PrPC）是朊病的致病原，如人类的克雅氏病（CJD），牛的海绵状脑病（BSE）和羊的痒病（scrapie），通过PrPC和PrPSc之间的瞬时相互作用触发的自催化过程转变为传染朊蛋白（PrPSc）。传统研究表明，PrPC中的S1-H1-S2区域是PrPSc中S1-S2 beta-折叠的模板，并且PrPC向PrPSc的构象转变可能涉及PrPC中H1的展开和其重折叠为PrPSc中的beta-折叠。在这里，我们进行了一系列的模拟实验来测试该模板辅助模型的瞬时相互作用的想法。我们发现，PrPC中H1的完整性易受到瞬时相互作用的影响，这会改变与连接S1侧翼和H1的残基Asn143之间的原来二面角，但不会受到改变S1侧翼的内部结构或改变H1和S2侧翼之间的相对取向的相互作用的影响。
作者：Chih-Yuan Tseng, Chun-Ping Yu, and HC Lee
论文ID：q-bio/0603033
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2009-02-03