蛋白质折叠中的事件层级：超越Go模型
摘要：简化的Go模型，只有原生联系有良好的相互作用，对于表征小蛋白质的折叠的某些方面已经证明是有用的。这些模型的成功受到限制，因为所有残基以相同的方式相互作用，因此蛋白质的折叠特征仅由其原生构象的几何决定。我们提出了一个基于C-alpha的Go模型的扩展版本，其中不同的残基以不同的能量相互作用。该模型用于计算三种小蛋白质（蛋白G，SrcSH3和CI2）的热力学，并研究突变对野生型序列的影响。该模型允许研究蛋白质折叠中一些最有争议的领域，比如最早的阶段，这是近期特别受关注的主题。在研究的三种蛋白质中，形成了一个层次过程的图景，在折叠的早期阶段，形成了局部基本结构（LES）（不一定与二级结构元素相一致），并通过过渡态和临界折叠核（FN）的LES的停靠，驱使蛋白质转变为原生构象。
作者：Ludovico Sutto, Guido Tiana and Ricardo A. Broglia
论文ID：q-bio/0601044
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2007-05-23