好和坏折叠蛋白的热力学特征：来自简化离格蛋白模型的结果
摘要：小型SH3蛋白质结构域的热力学性质研究，采用简化模型，其中每个珠状氨基酸通过由20x20随机矩阵控制的接触势相互作用。具有良好折叠序列的蛋白结构在热力学上显示出三个主要相，即类似线圈的相、未折叠的小球状结构和折叠相（还有两个相，即仅在极端温度下出现的冻结相和随机线圈相）。有趣的是，未折叠的小球状结构已经具有一些部分结构化区域。另一方面，设计不良的序列从随机线圈到冻结态的转变很宽。还讨论了与异聚物的分析理论的比较。
作者：A. Amatori, J.Ferkinghoff-Borg, G. Tiana, and R. A. Broglia
论文ID：q-bio/0512029
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2009-11-11