关于PrP106-126朊蛋白片段的纤维延伸机制
摘要：小鼠朊蛋白PrP106-126是对应于人类朊蛋白残基107-127的肽。已经表明，PrP106-126能够重现与朊相关的可传播海绵状脑病的主要神经病理学特征，并且能在体外形成类似淀粉样纤维。通过电子显微镜、CD光谱、NMR和分子动力学模拟等方法研究了PrP106-126纤维的构象特征。最近的研究发现，在水中，PrP106-126呈现出由两个紧密堆积在一起的平行β-折叠片构成的稳定结构。在这项工作中，我们进行了分子动力学模拟，以揭示PrP106-126纤维的延伸机制。受已经采用β-折叠片构象的纤维边缘链的影响，单个PrP106-126肽形成β-结构，并成为纤维的一个新元素。在酸性条件下，单个PrP106-126肽比在神经条件下采用更多种形态，这使肽易受纤维边缘链的影响。然而，酸性条件并不会对PrP106-126肽纤维的稳定性产生很大影响。因此，通过降低溶液的pH值，可以显著增加纤维的延伸速度。pH值可通过改变残基的质子化状态或添加氢氧根离子（酸性溶液）或氢氧根离子（碱性溶液）来调节。这里分析了这两种方法之间的差异。
作者：Xin Zhao, Shuo-Xing Dou, Ping Xie, Peng-Ye Wang
论文ID：q-bio/0511035
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2007-05-23