淀粉样β淀粉样肽的寡聚化：利用氢键和疏水力驱动
摘要：阿尔茨海默病相关的β-淀粉样肽的16-22氨基酸片段（Abeta）能够形成淀粉样纤维。在这里，我们通过无偏倚的热力学模拟来研究Abeta（16-22）肽的聚集机制，对于一个、三个和六个Abeta（16-22）肽的体系进行原子级别的模拟。我们发现孤立的Abeta（16-22）肽主要是一个随机卷曲体，α螺旋和β链含量较低，而三链和六链体系形成具有高β-折叠含量的聚集结构。此外，与Abeta（16-22）纤维的实验结果一致，我们发现大的平行β-折叠不太可能形成。对于六链体系，聚集结构可以有多种不同的形状，但可以确定某些特别稳定的形状。
作者：Giorgio Favrin, Anders Irb"ack, Sandipan Mohanty
论文ID：q-bio/0409005
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2009-11-10