简单β-折叠中的复杂折叠路径
摘要：蛋白质折叠机制的确定对于理解可以传播阿尔茨海默病和克雅氏病等疾病的拓扑变化非常关键。计算机界对这个问题已经付出了相当大的关注，但是相关的时间尺度通常在毫秒或更长的量级上，这是一个巨大的挑战。从长时间分子动力学模拟或整体动力学中进行从头计算的蛋白质折叠，在普通的计算设备上是不可行的，需要引入新的技术。在这里，我们通过使用活化弛豫技术，对由通用能量模型描述的16个残基的β-发夹进行了详细研究。从300K下的90条轨迹中，出现了三条折叠途径。所有的途径都涉及对完整疏水和氢键作用的同时优化。前两种途径与先前的理论研究结果非常接近。第三个途径，先前的全原子折叠、展开和平衡模拟从未观察到过，可以描述为与其他链条相比，β-片段的重复运动。这个重复运动表明，非天然相互作用在二级结构的折叠中可能起到占主导地位的作用。这些结果指出了对于简单的β-发夹来说，折叠过程比预期中更复杂。
作者：Guanghong Wei, Normand Mousseau, Philippe Derreumaux
论文ID：q-bio/0311008
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2007-05-23