单域蛋白的热变性和折叠速率：尺寸至关重要
摘要：蛋白质的热变性转变和折叠速率与氨基酸残基数量N的依赖关系分析. 使用格点Go模型，我们发现ΔT/T_F ~ N^-1，其中T_F是折叠转变温度，ΔT是折叠转变宽度，这一发现与系统从无序相向有序相发生相变时预期的有限尺寸效应相一致. 使用格点模型和57个蛋白质和肽段的数据集，我们发现k_F = k_F^0 exp(-CN^beta)提供了很好的拟合，其中0 < beta <= 2/3且C为常数. 我们发现k_F = k_F^0 exp(-1.1N^0.5)，其中k_F^0=(0.4x10^-6 s)^-1，能够在大多数情况下估计出最佳蛋白质折叠速率的数量级. 通过将这个拟合应用于具有β-折叠拓扑结构的一组蛋白质，我们发现k_U^0/k_F^0的最大比值为10.
作者：Mai Suan Li, D. K. Klimov and D. Thirumalai
论文ID：q-bio/0310020
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2007-05-23