Crambin中的H键：α螺旋的一致性
摘要：植物蛋白质榨菜素（crambin）是一种储存蛋白质，它存在于阿比西尼亚甘蓝中。我们将相干分析应用于榨菜素的分子动力学模拟。相干分析是工程师们开发出来用于识别线性相互作用的方法，无需统计假设。在频率为0.391 GHz至5.08 GHz（对应的时间分别为2.56 ns和0.197 ns）之间，氧原子和氮原子的H键位移之间的相干性大于0.9。这些H键的作用类似于线性系统。无关的原子具有不相关的运动和较小的相干性，约为0.02。原子群（形成α螺旋的一层）的均值被计算出来，并评估了两个原子群的相干函数。α螺旋的层形成了一个线性系统，这表明经典分子动力学的谐波分析可以成功地描述α螺旋层的变构相互作用。
作者：Stanley Nicholson, David Minh, Robert Eisenberg
论文ID：2211.16372
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2023-05-03