低熵水合壳的空间布局指导蛋白质结合
摘要：蛋白质之间的结合使生物可以有序、合法的自组织，因此被认为是自然界的奇迹。蛋白质之间的结合受静电力、氢键、范德华力和疏水相互作用的驱动。在这些物理力中，只有疏水相互作用可以被视为细胞内外蛋白质之间的长程分子间吸引力。蛋白质周围的低熵水合层区域推动了它们之间的疏水相互作用，从而在结合的引导阶段在相互定向的旋转构象空间中协调蛋白质的结合。本研究开发了一种创新的方法来确定给定蛋白质的低熵水合层区域，并发现最大的低熵水合层区域通常覆盖了结合位点。通过对确定的蛋白质复合物结构进行分析，发现了蛋白质的最大低熵水合层区域与其配对蛋白质在结合位点的形状匹配是一种常见模式。通过对数百个蛋白质复合物结构的生物信息学分析验证了蛋白质之间主要受到形状匹配的低熵水合层之间的疏水坍缩的影响。本研究开发了一个简单的算法来准确预测蛋白质结合位点。
作者：Lin Yang, Shuai Guo, Chengyu Hou, Chencheng Liao, Jiacheng Li, Liping Shi, Xiaoliang Ma, Shenda Jiang, Bing Zheng, Yi Fang, Lin Ye, Xiaodong He
论文ID：2202.10605
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2022-02-23