无配体和配体结合态的偶氮溶菌酶位点选择性动力学
摘要：Azido改性的丙氨酸残基（AlaN3）是一种对蛋白质结构和动态进行位点特异性研究的环境敏感、最小侵入的红外探针。本文研究了该标记的能力，以确定溶菌酶的活性位点是否结合了配体以及配体结合时光谱学和动态学的变化。结果表明，在无配体和有配体N3标记的蛋白质之间，在非对称叠氮拉伸振动的中心频率、长时间衰减和频率波动相关函数的静态偏移等实验可观测量方面存在特异性差异。通过动力学交叉相关图，动态变化也可以映射到残基之间的局部和穿透空间相互耦合的变化上。这使得叠氮标记成为一种多功能的、对蛋白质动态在各种环境中进行研究的结构敏感探针，并可用于各种不同的应用。
作者：Seyedeh Maryam Salehi and Markus Meuwly
论文ID：2109.09356
分类：Biological Physics
分类简称：physics.bio-ph
提交时间：2021-09-21