疏水相互作用在$eta$-折叠中的作用
摘要：探索蛋白质折叠问题一直是分子生物学中的一项长期挑战。蛋白质折叠高度依赖于二级结构的折叠方式，作为形成原生态折叠通路的一种方式。在这里，我们证明了几乎所有实验确定的β-折叠中都存在着一个覆盖了大部分侧链的大的疏水表面，要么在相邻的β-链的一侧，要么在另一侧，并且这种特征很容易出现，这表明β-折叠的折叠很可能是由未折叠多肽的相邻侧链之间的多阶段疏水相互作用触发的，使得β-折叠可以在水环境中遵循明确的物理折叠规律可重复折叠。β-转角通常包含五种类型的残基，其特点是其侧链的暴露疏水比例相对较小，这可以解释为这些残基可以阻止序列中相邻侧链之间的疏水效应。因此，β-折叠的折叠对温度的依赖性归因于疏水性强度对温度的依赖性。通过对来自实验的数千个结果进行生物信息学分析，验证了负责β-折叠折叠的疏水效应机制。指导β-发夹形成的氨基酸序列中的折叠规律可以通过评估一个类似β-链的热力学亚稳态结构中未折叠多肽的侧链之间的疏水相互作用来解密。
作者：Jiacheng Li, Xiaoliang Ma, Hongchi Zhang, Chengyu Hou, Liping Shi, Shuai Guo, Chenchen Liao, Bing Zheng, Lin Ye, Lin Yang, Xiaodong He
论文ID：2009.07466
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2020-09-17