通过一种保守的氨基酸残基进化模式，揭示ACE2与SARS-CoV和SARS-CoV-2的结合特点
摘要：冠状病毒进入宿主细胞的关键是尖突(S)糖蛋白。S-蛋白的S1亚单位含有能够识别不同宿主受体的受体结合结构域(RBD)，突出了它在病毒进化过程中适应宿主的非凡能力。虽然S-蛋白中的RBD对病毒-受体相互作用至关重要，但活性残基位于受体结合基序(RBM)，这是位于RBD中的一个区域，起着与受体外表面的结合的基本作用。在这里，我们提出了一个假设，即能够使用血管紧张素转换酶2(ACE2)蛋白的SARS-CoV和SARS-CoV-2毒株已经通过病毒进化过程调整了其RBM，以探索由YGF残基驱动的特定构象拓扑，从而感染宿主细胞。我们还推测，这种基于YGF的机制可以作为位于RBM上的蛋白标志，用于区分能够使用ACE2作为细胞进入受体的冠状病毒。
作者：Patr''icia P. D. Carvalho and Nelson A. Alves
论文ID：2008.12830
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2020-12-23