具有长程相互作用的自组织网络：$alpha$和$eta$ Tubulin的串联达尔文进化
摘要：细胞骨架是基于聚合蛋白（肌动蛋白，微管蛋白）的自组织网络，由肌动蛋白、动力蛋白（如肌球蛋白、动力素）驱动。它们通过积极的达尔文进化实现了优化功能（自组织临界状态）。我们的理论分析利用亲水波来识别和对比聚合的α和β微管蛋白单体之间的功能差异，这两种单体在长度和二级结构上相似，并且在系统发育树上无法区分。我们展示了演化如何提高了水驱动柔性，尤其是α微管蛋白，从而促进异二聚体微管的组装，这与最近的原子模拟和拓扑模型一致。我们得出结论，系统发育分析未能识别出功能特定的积极达尔文进化，是由于20世纪技术限制造成的。通过基于热力学缩放和亲水模块平均的21世纪定量数学方法，我们克服了这些限制。我们最令人惊讶的结果是在疏水极值中识别出大的级数集，其中包括热力学一级和二级缩放的水波。我们的计算明确包括由分形描述的长程水-蛋白相互作用。我们还提出了对大规模蛋白质药物开发成本的改正建议。
作者：J. C. Phillips
论文ID：2008.08668
分类：Other Quantitative Biology
分类简称：q-bio.OT
提交时间：2020-08-21