蛋白质折叠中的几何约束
摘要：蛋白质三维结构的复杂几何形状是蛋白质功能的基础，并通过从一维氨基酸链的折叠过程中出现。准确的空间序列和氨基酸的构型，生物化学环境和不同相互作用的时间序列导致了一个复杂的折叠过程，目前还不容易对所有蛋白质进行跟踪。为了获得对折叠动力学和折叠结构的普遍特征机制的定性洞察，我们提出了一个简单的结构形成模型，仅考虑基本的几何约束，否则假设是随机配对连接。我们发现，尽管其简单性，该模型产生的网络集合与我们通过蛋白质数据库获得的1000多种生物蛋白质几何体的蛋白质残基网络集合的关键整体特征一致。具体而言，单位（氨基酸）的相互作用邻居数的分布、结构的空间范围与链长的比例、特征值谱和最小弛豫时间与链长的比例在模型和真实蛋白质之间都是一致的。这些结果表明，仅凭几何约束就可以解释蛋白质三级结构的一些通用特征。
作者：Nora Molkenthin, Steffen M"uhle, Antonia S J S Mey, Marc Timme
论文ID：1812.09692
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2021-02-24