α-螺旋构象与淀粉样蛋白生成能力的关系
摘要：淀粉样纤维是由错误折叠的蛋白质和多肽稳定聚集体，它们不溶于水且对蛋白酶活性有抵抗性。体内异常形成淀粉样纤维可能导致神经退行性疾病和其他系统性淀粉样病变，如阿尔茨海默病、帕金森病和动脉粥样硬化。由于它们的临床重要性，淀粉质在科学研究中受到密切关注。蛋白内短多肽片段的淀粉原性序列负责将正确折叠的蛋白质转变为较大的淀粉样纤维的一部分。α-螺旋二级结构被认为是许多淀粉原性序列的宿主，并在淀粉形成过程的不同阶段起到关键作用。大多数关于淀粉质的研究都集中在淀粉原性序列的作用上。本研究的重点是淀粉原性和淀粉原性α-螺旋序列的结构之间的关系。我们先前已经表明，α-螺旋构象可以用两个参数（θ和ρ）来表示，它们基于拉马查德兰二面角（φ和ψ）形成正交坐标，并对α-螺旋构象提供一个明确解释。通过对蛋白质数据库中发现的α-螺旋构象进行统计分析，不言而喻地揭示了α-螺旋构象（由θ和ρ表示）与淀粉原性之间的关系。值得注意的是，从PDB数据获得的最可能二面角所得到的随机氨基酸序列，揭示了相同的淀粉原性依赖性，表明α-螺旋结构的重要性而不是序列。
作者：Boris Haimov and Simcha Srebnik
论文ID：1712.00813
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2018-05-22