蛋白质同源二聚体的PDB-NMA重现了独特的实验运动不对称性。
摘要：通过使用混合内坐标和笛卡尔坐标，我们将我们从解析推导出的PDB-NMA公式ATMAN [1]拓展到了蛋白质二聚体。对于一个由两个112个残基亚单位组成、在一个紧凑的50个残基球体内完全折叠的小型同源二聚体ActVA-ORF6的1.3Å分辨率模型的测试结果，成功地重现了两个链的不同实验测定的德拜-沃勒运动不对称性，证明了结构对振动信号的敏感选择性。通过对该PDB条目的振动分析以及生化和晶体学数据，我们证明了这两个亚单位之间的二聚体相互作用具有合作性，并提出了一个在催化循环中亚单位互换过程的机械模型。
作者：Monique M. Tirion and Daniel ben-Avraham
论文ID：1708.07768
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2018-06-29