蛋白质氨基酸序列的定量分子缩放理论：结构与功能
摘要：蛋白缩放理论的发展返还，始于数学和统计力学的背景，然后应用于生物医学。进化以不同的方式组织了每个蛋白家族，但缩放理论在提供易于转化的动态洞察方面是简单且有效的，这些洞察是对在线蛋白质数据库（PDB）中包含的9万个静态结构中的许多蛋白质的补充。缩放理论是一个简化的魔术棒，可以使人们搜索在线科学文献库中数亿篇蛋白质文章，并确定那些通过个体蛋白序列（个性化医学）提供新的经济有效的疾病早期检测和/或治疗方法的蛋白质。临界点理论是一般性的，并且最近已被证明是用最有效的方式描述蛋白质网络的方法，这些网络已经逐渐演化成在特定环境中具有几乎完美功能（自组织临界性）。进化模式受共同的缩放原理支配，这些原理可以通过研究数千个PDB结构而在生物信息学上得到量化。最有效的尺度包括以膜尺度为中心的液相球状结构相互作用以及与聚集性（强）蛋白质相互作用相关联的裸露β链倾向。
作者：J. C. Phillips
论文ID：1610.04116
分类：Other Quantitative Biology
分类简称：q-bio.OT
提交时间：2016-10-14