纳米尺度内的蛋白质结构、活性和热稳定性
摘要：蛋白质在纳米级囊泡内的限制性对应于液相-液相相变，其中囊泡腔内的蛋白质/水相互作用与体相中有很大的不同。我们展示了这种效应导致了蛋白质的结构变化，证据表明可能有非α螺旋构象。最重要的是，这两个方面都显著提高了蛋白质在中性pH值下对热变性的稳定性，使其能够在95摄氏度下进行长时间存储，几乎没有展开或减少酶活性的证据。后者在热循环后确实显示出增加。我们的结果表明，纳米级限制性是改进蛋白质长期存储的一个有前途的新途径。此外，我们的研究对生命起源具有潜在重要意义，因为这种区隔可能在相对恶劣的条件下确保原始功能性蛋白质的保存，从而在随后出现原始生命形式的过程中发挥关键作用。
作者：Denis Cecchin Luca Chierico, Xiaohe Tian, Katharina Kluthe, Alessandro Poma, Lorena Ruiz-P''erez, Caterina LoPresti, and Giuseppe Battaglia
论文ID：1607.08886
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2019-08-09