无特异结合位点中丝氨酸蛋白酶蛋白质主链曲轴运动模型
摘要：青霉蛋白酶非特异性结合位点中的β-折叠形成的氢键在催化作用时变得更短更强，我们研究了这一发现的结果。我们研究了普通氢键转化为低阻障氢键对β-折叠中肽链的曲柄运动的影响。为此，我们使用了一个逼真的肽链模型，其中包含严格的微观耦合相互作用势和有效的位点势。我们发现描述肽链刚度的耦合相互作用意外地弱且具有排斥性。而有效的位点势为硬势能，即比一个谐波势能更陡峭。普通氢键转变为低阻障氢键后，β-折叠中相应肽链的曲柄运动频率大约增加了一倍。
作者：A. E. Sitnitsky
论文ID：1111.5468
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2011-11-24