淋巴引力蛋白：一种蛋白质如何采用两种折叠形式
摘要：转变蛋白质（如淋巴因子）是结构化天然蛋白质独特三维结构的经验规律的一个显著例外。特别地，人源趋化因子淋巴因子蛋白质（Ltn）在生理条件下存在两种不同的构象（单体和二聚体）。在这项工作中，我们使用Ca Go模型展示了如何重现这种非常特殊的行为。通过研究热力学和动力学，我们确定了它们之间的互相转化机制。特别地，转化通过两个链的对接而发生，这两个链存在于第三种单体、部分展开的状态中，该状态显示出一组共同的局部接触，这些接触也是两种原生构象的共性结构。设计的两个双折叠蛋白质研究结果证实了双折叠蛋白质的主要特征是这两种不同构象之间的一组共同局部接触的共享。转变蛋白质可能比预期的更常见。
作者：Carlo Camilloni, Ludovico Sutto
论文ID：0909.4702
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2009-12-29