蛋白质G折叠轨迹上的原子细节里程碑
摘要：蛋白质折叠机制的原子细节和显式溶剂条件下研究的一个主要障碍是进行分子动力学模拟的计算成本较高，即使对于小型蛋白质也是如此。利用基于棘轮原理的偏置算法，我们能够在无需高性能计算的情况下计算出蛋白质G的B1结构域在显式溶剂中的不同折叠轨迹（RMSD在1.2A至2.5A之间）。模拟结果显示，在变性态中存在一个复杂的接触因果网络，导致了一种相当分层的折叠机制。该网络显示出少量局部和非局部原生接触，这些接触导致了其他大部分接触的发生，与在轻度变性条件下获得的NOE信号一致。非原生接触在折叠动力学中也起到了积极作用。与实验值的相关系数为0.69的过渡态对应的构象具有相当均匀的结构和拓扑类似原生态，尽管其中的一些侧链和大部分氢键还没有到位。
作者：C. Camilloni, G. Tiana and R. A. Broglia
论文ID：0905.2875
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2009-05-19