用优化占空比的三色FRET同时监测单个FoF1-ATP合酶的两个耦合马达
摘要：FoF1-ATP合酶通过酶内分子间的逐步旋转来提供生物细胞的“化学能量货币”三磷酸腺苷(ATP)。ATP的形成是通过酶内亚基的内部旋转来完成的。简单来说，质子通过与膜结合的Fo部分进行转运，驱动c亚单位环的10步旋转，相对于不旋转的a和b亚单位。这种旋转传递给F1部分的γ和ε亚单位，导致每次旋转120度。为了揭示这种对称不匹配，我们使用单分子荧光共振能量转移(FRET)方法监测亚单位的旋转，使用三个特殊附着在酶上的荧光分子：一个附着在F1马达上，另一个附着在Fo马达上，第三个附着在不旋转的亚单位上。为了减少由于单一荧光分子光谱波动引起的光物理伪迹，我们开发了一个经过优化的交替三激光方案（DCO-ALEX）。同时观察两个马达的步长，可以检测到Fo和F1旋转部分之间可逆的弹性变形。
作者：N. Zarrabi, S. Ernst, M. G. Dueser, A. Golovina-Leiker, W. Becker, R. Erdmann, S. D. Dunn, M. Borsch
论文ID：0902.1292
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2009-11-13