自动且准确的蛋白质结构描述：天然蛋白质中理想二级结构单元的分布
摘要：自动生成的自动蛋白质结构分析（APSA）的新方法简化了蛋白质的背骨成为一个三维空间中的平滑曲线。为了获得这条平滑曲线，每个氨基酸被其Cα原子代表，这作为立方样条拟合的合适锚点。背骨线由弧长s，曲率κ（s）和扭转α（s）表征。由于所应用的粗粒化水平，蛋白质的背骨的κ（s）和α（s）图表抑制了背骨的键框架的细节，然而精确地展示了蛋白质的所有二级结构特征。APSA的优点是它以2D曲率和扭转模式的形式定量地表示和分析三维结构，易于可视化复杂的构象特征，并且具有普适性。借助κ（s）和α（s）图表，对3-10螺旋、α-螺旋、π-螺旋和β-链的典型差异进行了量化。在一个包含20种蛋白质的测试集中，63％的螺旋残基和48.5％的扩展残基被确定为理想构象环境的APSA方法。将APSA与其他蛋白质结构分析方法进行了比较，并讨论了其在更高级别蛋白质结构中的适用性。
作者：Sushilee Raganathan, Dmitry Izotov, Elfi Kraka, and Dieter Cremer
论文ID：0811.3587
分类：Quantitative Methods
分类简称：q-bio.QM
提交时间：2008-11-24