变性状态中广泛存在的PPII结构导致非随机卷曲行为
摘要：未折叠蛋白质可能含有原生或非原生残余结构，这对于蛋白质的热力学和动力学以及错误折叠和聚集性疾病都有重要影响。然而，已经普遍认为残余结构不应影响变性链的全局大小标度，遵循随机卷曲聚合物的统计学规律。在这里，我们使用单分子光学技术，荧光相关光谱法，来探测一组包含不同数量相同结构域的重复蛋白质的变性状态，从两个到二十个。这组蛋白质的可用性允许我们获得这些蛋白质的未折叠状态的标度规律，结果显示其异常紧凑，并且强烈偏离随机卷曲统计。这种意外行为的起源可追溯到具有非原生多丙氨酸II螺旋结构的存在，我们将其局部化到多肽链的特定片段。我们展示了PPII对变性状态尺寸标度的实验观测效应可以很好地通过简单的聚合物模型来描述。我们的发现表明了非原生结构诱导变性蛋白质显著压缩的潜力，从而显著影响折叠途径和动力学。
作者：Aitziber L. Cortajarena, Gregg Lois, Eilon Sherman, Corey S. O'Hern, Lynne Regan, and Gilad Haran
论文ID：0807.4765
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2008-09-12