蛋白质动态转变中的结构作用
摘要：蛋白质动态转变的研究：原子力显微镜(AFM)研究高次谐波产生的原子力显微图，揭示了水溶液中纳米尺度上蛋白质的结构动力学特性。基于利用纳米尺度的扫描探针与薄液层之间的相互作用力，我们采用AFM技术对蛋白质的结构进行了表征。实验结果表明，蛋白质结构并不是动态转变的必要条件。温度依赖性符合活化行为，并且没有表现出易碎到坚固的转变证据。对短链聚丙氨酸进行的测量显示，存在与五肽丙氨酸相关的动态转变，然而不观察到二肽丙氨酸或三肽丙氨酸的转变。这些测量结果表明，温度依赖性严格来自侧链与溶剂的相互作用。对于较短的链式多肽来说缺乏转变可能表明温度依赖性与相邻的水分子的有序程度呈比例关系。
作者：Yunfen He and Andrea G. Markelz
论文ID：0807.3528
分类：Biological Physics
分类简称：physics.bio-ph
提交时间：2008-07-23