新力复制交换方法及通过力夹持技术探测的蛋白质折叠途径
摘要：在外部力的存在下，我们开发了一种新的扩展复制交换方法来研究系统的热力学性质。我们的方法是基于不同力副本之间的交换来加速平衡过程。我们发现单个泛素的折叠路径取决于固定的末端。如果固定了N-末端，则折叠路径与两个末端都自由的情况不同，但固定C-末端则不会改变折叠路径。令人惊讶的是，我们发现锚定末端不会影响三个域泛素中各个二级结构的路径，这表明多域结构的重要作用。因此，如果使用聚泛素或C-末端锚定的单个域，力夹实验可以探测单个自由末端泛素的折叠路径。然而，我们发现锚定一端不会影响I27领域的折叠路径，而力夹光谱学总是能够预测该蛋白质的折叠顺序。我们得到了泛素的展开能垒的合理估计。发现泛素的Lys48氨基酸残基与C-末端之间的连接对过渡态在端到端距离反应坐标上的位置具有显著影响，但多域结构几乎不改变过渡态。我们发现来自恒定速度力拉伸模拟的力伸展曲线中的最大力非线性地取决于温度。然而，在一些狭窄的温度间隔内，这种依赖关系变得线性，这在最近的实验中已经观察到。
作者：Maksim Kouza, Chin-Kun Hu and Mai Suan Li,
论文ID：0711.2654
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2009-11-13