三螺旋捆绑蛋白的折叠机制的普适性和多样性
摘要：两个小螺旋蛋白质，蛋白A的B区域和Villin头部，的折叠过程在本研究中被以全原子细节进行评估。通过进行大量的从头蒙特卡罗折叠模拟，使用单一可转移全原子势能，研究折叠动力学。利用这些轨迹，我们研究了这两种蛋白质的弛豫行为、二级结构形成和过渡态集合，并将我们的结果与实验数据和以往的计算研究进行了比较。为了获得关于折叠动力学的详细结构信息，我们执行了基于图论的聚类分析过程。此外，我们还使用严格的pfold分析来获得TSEs的代表性样本，并且蛋白质A的实验和模拟Fi值之间获得了良好的定量一致性。Villin的Fi值也获得，并留作未来实验的预测。我们的分析表明，在所研究的蛋白质中，两个螺旋发夹是一种常见的部分稳定的结构基元，在进入TSE之前形成。这些结果和我们之前对Engrailed Homeodomain的研究以及最近的实验研究一起，为三螺旋捆绑蛋白质的折叠机制提供了全面的原子水平图像。
作者：Jae Shick Yang, Stefan Wallin, and Eugene Shakhnovich
论文ID：0708.0440
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2011-11-10