通过溶质淬火元动力学探索蛋白G螺旋自由能表面
摘要：蛋白质G的α螺旋的自由能景观是通过与溶质调节算法相结合的元动力学进行研究的。 元动力学允许克服较大的能量屏障，而溶质调温则改善了采样效果，且计算耗费较少。 通过采样的自由能表面，我们能够重现一些实验观察结果，例如最低能量的最小值对应于呈现一定β结构的球形构像，螺旋状态是亚稳态并且仅涉及链的65％。 计算还显示该系统始终占据一个π螺旋状态，并且疏水定点结构仅存在于与螺旋相关的自由能最小值中，并有助于它们的稳定性。 使用元动力学与溶质调温相结合的方法特别适用于提供短肽的热力学，并且其计算效率很有希望应对更大的蛋白质。
作者：C. Camilloni, D. Provasi, G. Tiana, R. A. Broglia
论文ID：0707.1230
分类：Biomolecules
分类简称：q-bio.BM
提交时间：2007-07-10